Kollagenpeptide kosten häufig ein Mehrfaches einer Packung Speisegelatine. Beide entstehen jedoch aus derselben Ausgangssubstanz und besitzen ein nahezu identisches Aminosäureprofil. Die Redaktion erklärt, worin sie sich tatsächlich unterscheiden und was den Preisunterschied begründen kann.
Gleiche Ausgangssubstanz, andere Verarbeitung
Kollagen ist das wichtigste Strukturprotein des Bindegewebes, etwa in Haut, Sehnen, Bändern, Knorpeln und Knochen. Drei Polypeptidketten bilden eine feste Tripelhelix. Diese Struktur verleiht Sehnen und Bändern ihre hohe Zugfestigkeit.
Industrielle Produkte werden vor allem aus Haut und Knochen von Rindern und Schweinen sowie aus Fischhaut und -schuppen gewonnen. Natives Kollagen ist weitgehend unlöslich und wird in dieser Form kaum als gewöhnliches Proteinergänzungsmittel verwendet. Eine Ausnahme bildet undenaturiertes Typ-II-Kollagen, das in sehr kleinen Mengen nach einem anderen Prinzip untersucht wird.
Gelatine entsteht durch teilweise Hydrolyse: Das Material wird mit Säure oder Lauge behandelt und erhitzt. Die Tripelhelix löst sich auf, und die Ketten zerfallen teilweise in noch relativ große Fragmente. Beim Abkühlen ordnen sie sich erneut und bilden ein Gel. Darauf beruhen Anwendungen in Gelee oder Sülze.
Kollagenpeptide beziehungsweise hydrolysiertes Kollagen entstehen durch weitere enzymatische Spaltung. Die kürzeren Fragmente können kein Gel mehr bilden. Sie sind somit stärker aufgeschlossene Gelatine und keine grundsätzlich andere Proteinart.
Physikalische Eigenschaften und Verwendung
Der auffälligste Unterschied zeigt sich im Wasser. Gelatine löst sich beim Erwärmen und geliert beim Abkühlen. Kollagenpeptide lösen sich auch in kalten Flüssigkeiten, verändern die Konsistenz kaum und schmecken meist weitgehend neutral. Deshalb lassen sie sich leicht in Kaffee, Smoothies oder Proteinshakes einrühren.
Gelatine enthält Fragmente mit Molekülmassen von mehreren Zehn bis Hundert Kilodalton. Kollagenpeptide liegen meist bei wenigen Kilodalton. Die kurzen Ketten bilden kein dreidimensionales Netzwerk mehr und gelieren deshalb nicht.
| Eigenschaft | Gelatine | Kollagenpeptide |
|---|---|---|
| Hydrolysegrad | Teilweise, durch Wärme sowie Säure oder Lauge | Weitgehend, enzymatisch |
| Molekülmasse | Relativ groß | Klein, meist wenige kDa |
| Löslichkeit | In warmer Flüssigkeit | In kalter und warmer Flüssigkeit |
| Gelbildung | Ja | Nein |
| Aminosäureprofil | Typisches Kollagenprofil | Nahezu identisch |
| Preis pro Gramm Protein | Meist niedriger | Meist höher |
Gelatine eignet sich besonders für Gelee, Marmeladen, Sülzen oder selbstgemachte Fruchtgummis. Wer Kollagenprotein regelmäßig in Getränken verwenden möchte, findet Peptide praktischer. Dieser Komfort belegt allerdings keine überlegene biologische Wirkung.
In der sporternährungswissenschaftlich häufig zitierten Studie von Shaw et al. (2017) wurde mit Vitamin C angereicherte Gelatine verwendet, nicht ein teures Peptidpräparat. Für bestimmte untersuchte Anwendungen gibt es somit auch direkte Daten zu Gelatine.
Aminosäurezusammensetzung und Aufnahme
Ungefähr jede dritte Aminosäure des Kollagens ist Glycin; auch Prolin und Hydroxyprolin sind reichlich enthalten. Dagegen fehlt Tryptophan weitgehend, und andere essenzielle Aminosäuren wie Leucin sind nur in kleinen Mengen vorhanden. Weder Gelatine noch Kollagenpeptide sind daher vollwertige Proteinquellen oder ein gleichwertiger Ersatz für Molkenprotein beim Muskelaufbau.
Im Verdauungstrakt werden beide Produkte zu freien Aminosäuren und kurzen Peptiden abgebaut. Die stärkere Vorhydrolyse kann die Verarbeitung theoretisch beschleunigen, doch auch Gelatine wird von einem gesunden Verdauungssystem gut aufgeschlossen. Ein großer Unterschied in der insgesamt aufgenommenen Aminosäuremenge ist nicht zu erwarten.
Eine Besonderheit sind relativ stabile Dipeptide wie Prolin-Hydroxyprolin (Pro-Hyp). Iwai et al. (2005) wiesen solche Peptide nach Gelatinehydrolysat im menschlichen Blut nach. Sie könnten als Signale für Fibroblasten und Knorpelzellen wirken. Dieser Mechanismus ist beim Menschen jedoch nicht abschließend bewiesen.
Ob Pro-Hyp aus beiden Formen in gleicher Menge entsteht, ist nicht ausreichend direkt untersucht. Aufgrund seiner Verdauungsbeständigkeit ist eine Bildung aus beiden plausibel. Aussagen von Herstellern über besondere Peptidprofile lassen sich ohne unabhängige Vergleichsdaten nur begrenzt beurteilen.
Was Studien zu Gelenken, Sehnen und Muskeln zeigen
Shaw et al. (2017) ließen Teilnehmer eine Stunde vor einer kurzen Seilsprungbelastung 5 oder 15 g mit Vitamin C angereicherte Gelatine einnehmen. Bei 15 g stieg der Kollagensynthesemarker PINP im Blut. Das Serum der Teilnehmer förderte außerdem die Kollagenbildung in künstlich gezüchteten Bandstrukturen.
Bei Kollagenpeptiden wurden andere Endpunkte untersucht. Clark et al. (2008) beobachteten über 24 Wochen Sportler mit belastungsabhängigen Gelenkschmerzen. Unter Kollagenhydrolysat nahmen Schmerzen gegenüber Placebo ab. Es handelt sich jedoch um eine einzelne Studie mit methodischen Grenzen, deren Ergebnisse nicht überbewertet werden sollten.
Zdzieblik et al. (2015) fanden bei älteren Männern mit Sarkopenie unter Kollagenpeptiden und Krafttraining stärkere Zuwächse an fettfreier Masse und Kraft als unter Training und Placebo. Das Placebo enthielt aber kein Protein. Daraus lässt sich keine Überlegenheit gegenüber einer vollwertigen Proteinquelle ableiten.
Holwerda und van Loon (2022) fassen zusammen, dass Kollagenproteine Potenzial für das Bindegewebe haben, die Belege jedoch begrenzt sind. Ein Vorteil für Muskeln gegenüber anderen Proteinquellen ist nicht nachgewiesen. Die genannten Schlüsselstudien belegen auch keine Überlegenheit teurer Peptide gegenüber Gelatine.
Praktische Unterschiede bei der Auswahl
Für eine Einordnung anhand des Shaw-Protokolls ist Gelatine eine kostengünstige, direkt untersuchte Form. Dort wurden 15 g zusammen mit Vitamin C ungefähr eine Stunde vor einer Bindegewebsbelastung verwendet. Dies beschreibt das Studienprotokoll und ist keine individuelle Einnahmeempfehlung.
Peptide bieten Vorteile bei der Handhabung: Sie lösen sich kalt, gelieren nicht und schmecken meist neutral. Zu Gelenkschmerzen und Hautparametern wurden häufiger Peptidpräparate untersucht, sodass dafür ein etwas breiterer Datenbestand vorliegt.
- Kollagen ersetzt keine vollwertige Proteinversorgung für den Muskelaufbau.
- Die Herkunft aus Rind, Schwein oder Fisch ist bei Allergien und religiösen Vorgaben zu beachten.
- Unabhängige Prüfungen auf Schwermetalle können bei der Qualitätsbeurteilung helfen.
- Ein Aufpreis für spezielle Peptide sollte durch unabhängige Daten zum konkreten Produkt begründet sein.
Beide Formen werden meist gut vertragen. Möglich sind Magenbeschwerden, unangenehmer Geschmack oder allergische Reaktionen, insbesondere bei Fischkollagen und Fischallergie. Menschen mit einer ärztlich verordneten Proteinbegrenzung wegen Nierenerkrankungen müssen Kollagen zur täglichen Gesamtmenge zählen.
Fazit der Redaktion
Gelatine und Kollagenpeptide sind unterschiedliche Hydrolysestufen desselben Proteins. Das Aminosäureprofil ist nahezu gleich. Der wichtigste praktische Unterschied liegt in Kaltlöslichkeit und fehlender Gelbildung der Peptide.
Für Gelatine mit Vitamin C gibt es direkte, allerdings begrenzte Untersuchungen im Zusammenhang mit Bindegewebsbelastung. Peptide sind bequemer und wurden häufiger bei Gelenkschmerzen und Hautparametern untersucht. Eine überzeugende generelle Überlegenheit gegenüber Gelatine ist nicht belegt.
Keine der beiden Formen ersetzt vollwertiges Protein für Muskelwachstum oder eine sinnvolle Belastungsplanung zur Verletzungsvorbeugung.
Der Ausgangstext verweist ergänzend auf Beiträge zu Vitamin C und Kollagensynthese, Ernährung bei Sehnenverletzungen sowie zum Vergleich mit Molkenprotein.
Literaturverzeichnis
- Shaw G, Lee-Barthel A, Ross ML, Wang B, Baar K. Vitamin C-enriched gelatin supplementation before intermittent activity augments collagen synthesis. Am J Clin Nutr. 2017;105(1):136â143.
- Iwai K, Hasegawa T, Taguchi Y, et al. Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates. J Agric Food Chem. 2005;53(16):7065â7068.
- Clark KL, Sebastianelli W, Flechsenhar KR, et al. 24-Week study on the use of collagen hydrolysate as a dietary supplement in athletes with activity-related joint pain. Curr Med Res Opin. 2008;24(5):1485â1496.
- Zdzieblik D, Oesser S, Baumstark MW, Gollhofer A, König D. Collagen peptide supplementation in combination with resistance training improves body composition and increases muscle strength in elderly sarcopenic men: a randomised controlled trial. Br J Nutr. 2015;114(8):1237â1245.
- Holwerda AM, van Loon LJC. The impact of collagen protein ingestion on musculoskeletal connective tissue remodeling: a narrative review. Nutr Rev. 2022;80(6):1497â1514.
